Jegamohan, Shabeena
(2026).
« L'effet de l'hydrophobicité des surfaces sur l'agrégation amyloïde des polypeptides : islet amyloid polypeptide et son inhibition par le polyphénol corilagine » Mémoire.
Montréal (Québec), Université du Québec à Montréal, Maîtrise en chimie.
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Résumé
Plusieurs protéines et peptides peuvent s’autoassembler spontanément en diverses entités supramoléculaires structurées, assurant des fonctions physiologiques essentielles et variées. Sous certaines conditions pathologiques et lors de la biofabrication de médicaments biologiques et biopharmaceutiques, ce processus d’agrégation non-désiré peut conduire à la formation d’oligomères ou protofibrilles cytotoxiques. La majorité des études ciblant ce phénomène se concentrent sur les processus d’agrégation et d’inhibition en solution. Cependant, les interactions locales avec les surfaces sont largement responsables des changements structuraux des protéines conduisant à leur agrégation. À ce jour, la recherche sur l’agrégation protéique induite par les surfaces demeure insuffisante pour bien comprendre les mécanismes sous-jacents. Ce mémoire de maîtrise présente une méthodologie systématique permettant de produire exclusivement des fibrilles d’amyloïde du polypeptide de l’amyline (IAPP) induite par des surfaces de mica recouvertes de polymères comme le polyéthylène glycol (PEG), polyhydroxyéthyméthacrylate (pHEMA) et polystyrène (PS). L’IAPP s’adsorbe et forme des protofibrilles, fibrilles ou particules sphériques à l’échelle nanométrique en fonction du type de surface polymérique. D’autre part, les polyphénols sont connus pour modifier les structures et inhiber l’agrégation protéique, prévenant ainsi la cytotoxicité oligomérique. Cette étude vise aussi à caractériser l’effet inhibiteur du polyphénol corilagine sur l’agrégation induite par les surfaces. Dans l’ensemble, la corilagine a montré des effets inhibiteurs variables sur les structures d’IAPP induites par les surfaces et ce, en fonction des propriétés physico-chimiques des surfaces.
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MOTS-CLÉS DE L’AUTEUR : agrégation protéique, fibrilles amyloïdes, surface, polymères, polyphénol, corilagine
| Type: |
Mémoire accepté
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| Informations complémentaires: |
Fichier numérique reçu en format PDF. |
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Directeur de thèse: |
Gaudreault, Roger |
| Mots-clés ou Sujets: |
Agrégation pathologique de protéines / Fibrilles amyloïdes / Surfaces / Polymères / Polyphénols végétaux / Corilagine / Polypeptide amyloïde des îlots |
| Unité d'appartenance: |
Faculté des sciences > Département de chimie |
| Déposé par: |
Service des bibliothèques
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| Date de dépôt: |
02 juin 2026 10:45 |
| Dernière modification: |
02 juin 2026 10:45 |
| Adresse URL : |
https://archipel.uqam.ca/secure/id/eprint/20048 |
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