Zomblewou, Rébecca
(2024).
« La synthèse d'un modèle protéique FE-S de novo afin de contrôler la réactivité à l'interface du cluster » Mémoire.
Montréal (Québec, Canada), Université du Québec à Montréal, Maîtrise en chimie.
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Résumé
Les protéines fer-soufre (Fe-S) sont des métalloprotéines ubiquitaires jouant un rôle crucial dans le transfert d'électrons nécessaire à de nombreuses réactions métaboliques. Une sous-famille spécifique, possédant un cluster [4Fe-4S], est spécialisée dans la détection de l'oxyde nitrique (NO), régulant ainsi la réponse au stress nitrosatif. Bien que leur capacité à influencer l'expression génique en réponse au NO soit reconnue, le mécanisme de nitrosylation et son contrôle restent mal compris. Cette étude se concentre sur la réactivité des protéines [4Fe-4S] de novo, explorant la relation entre leur environnement, leur structure électronique et leur réactivité. La conception de novo offre une approche prometteuse pour comprendre comment la géométrie et la réactivité des cofacteurs métalliques influencent les protéines Fe-S. Une fois développées, ces protéines modèle permettront de contrôler précisément les sites réactifs, ouvrant la voie à la création intentionnelle de molécules de signalisation gazeuse pertinentes sur le plan biologique. Une telle approche pourrait être prometteuse pour lutter contre les infections bactériennes résistantes aux antibiotiques en ciblant le système bactérien de réponse au NO.
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MOTS-CLÉS DE L’AUTEUR : protéines fer-soufre, nitrosylation, cluster [4Fe-4S], conception de novo, stress nitrosatif
Type: |
Mémoire accepté
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Informations complémentaires: |
Fichier numérique reçu et enrichi en format PDF/A. |
Directeur de thèse: |
Nazemi, Ali |
Mots-clés ou Sujets: |
Clusters fer-soufre / Réactivité / Protéines à soufre et fer / Nitrosylation |
Unité d'appartenance: |
Faculté des sciences > Département de chimie |
Déposé par: |
Service des bibliothèques
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Date de dépôt: |
16 sept. 2024 12:11 |
Dernière modification: |
16 sept. 2024 12:11 |
Adresse URL : |
http://archipel.uqam.ca/id/eprint/18018 |