Benhlima, Ahmad
(2024).
« Contrôle de NO, O2, H2S à l'interface de cluster [4Fe-4S] : l'effet de l'environnement redox sur la nitrosylation de la protéine avec le cluster [4Fe-4S] » Mémoire.
Montréal (Québec), Université du Québec à Montréal, Maîtrise en chimie.
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Résumé
Les interactions entre le monoxyde d'azote (NO) et les espèces réactives à base de soufre de petite taille commencent à être reconnues comme un aspect vital de la manière dont le NO est perçu, stocké et finalement contrôlé dans les systèmes biologiques. La biologie du NO est intrinsèquement liée à la régulation redox biologique, notamment par l'interaction avec les espèces réactives de l'oxygène (ERO) et la génération de molécules de signalisation en aval basées sur l'azote, le soufre et l'oxygène. Les bactéries pathogènes doivent également faire face aux ERO générées par les cellules immunitaires de l'hôte, et l'effet de cela sur les mécanismes de défense d'une espèce bactérienne pathogène contre le stress nitrosatif est d'un grand intérêt. Les protéines contenant le cofacteur à cluster fer-soufre [4Fe-4S] sont connues pour agir comme des capteurs de NO dans la réponse au stress nitrosatif cytoprotecteur des bactéries, grâce à la sensibilité du cofacteur à la nitrosylation. La nitrosylation des clusters FeS biologiques dépend de la rédox et est également une source potentielle du gazotransmetteur H2S, qui à son tour est responsable d'une large gamme de mécanismes bactériens, y compris la pathogénicité et l'évasion immunitaire de l'hôte. Les aspects fondamentaux de cette chimie restent mal compris. Les différences mécanistiques dans la réactivité des clusters FeS avec le NO dans des conditions oxydantes ou réductrices contribuent à la manière dont les organismes réagissent au stress nitrosatif et oxydatif combiné. Des résultats antérieurs ont montré que le contrôle mécanistique au niveau du cofacteur [4Fe-4S] diverge dans des conditions oxydantes par rapport à des conditions redox-neutres, entraînant la formation de produits nitrosylés de fer différent. Ici, nous rapportons les premières preuves directes de la génération de H2S à partir de la nitrosylation d'une protéine modèle bien définie [4Fe-4S] dans des conditions aqueuses, et notre exploration de l'effet de l'environnement rédox sur cette réactivité.
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MOTS-CLÉS DE L’AUTEUR : AvHiPIP, Les clusters [4Fe-4S], Monoxyde d'azote (NO), sulfure d'hydrogène (H2S)
| Type: |
Mémoire accepté
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| Informations complémentaires: |
Fichier numérique reçu et enrichi en format PDF/A. |
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Directeur de thèse: |
Dodd, Erin |
| Mots-clés ou Sujets: |
Protéine fer-soufre à haut potentiel / Monoxyde d'azote / Sulfure d'hydrogène |
| Unité d'appartenance: |
Faculté des sciences > Département de chimie |
| Déposé par: |
Service des bibliothèques
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| Date de dépôt: |
01 mai 2024 10:19 |
| Dernière modification: |
01 mai 2024 10:19 |
| Adresse URL : |
http://archipel.uqam.ca/id/eprint/17650 |
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